
Patrunderea unui antigen in organism antreneaza doua tipuri majore de raspuns imun:
a) producerea si liberarea in sange si alte umori, de anticorpi specifici (mecanismul umoralj;
b) producerea de limfocite sensibilizate, capabile sa reactioneze cu antigenul respectiv (mecanism celular).
Anticorpii sunt glicoproteine formate in organismul uman si al vertebratelor ca raspuns la stimularea antigenica, proteine capabile sa reactioneze specific cu antigenul corespunzator. Date clasice (54) au aratat ca proteinele cu proprietati de anticorpi se comporta, din punct de vedere fizico-chimic, identic cu y -globulinele plasmatice. Odata cu individualizarea mai multor tipuri de globuline dotate cu proprietati de anticorpi, s-a introdus termenul de imunoglobuline, ca denumire generica a diverselor tipuri (clase) de globuline in care au fost identificati anticorpi. Desi termenul de imunoglobuline se foloseste in mod curent sinonim cu cel de anticorpi, echivalenta celor doi termeni nu este perfecta. Daca toti anticorpii apartin grupului de proteine numite imunoglobuline, in schimb nu pentru toate imunoglobulinele este dovedita capacitatea de a manifesta proprietati de anticorpi. In acceptiunea curenta, imunoglobulinele care reactioneaza. cu un antigen dat se numesc anticorpi sau imunoglobuline specifice, in timp ce toate celelalte molecule de imunoglobuline din ser, care se comporta fizico-chimic si imu- nologic identic, dar nu reactioneaza cu antigenul in cauza, sunt denumite imunoglobuline nespecifice. Astfel definite, se intelege ca, testate fata de un alt antigen, imunoglobulina specifica apare la randul ei ca nespecifica, in timp ce o parte din moleculele de imunoglobuline, care in primul caz erau nespecifice, pot sa apara dotate cu proprietati de anticorpi. Relatia dintre anticorpi si imunoglobulinele nespecifice va reiesi mai clar cu prilejul prezentarii structurii chimice a imunoglobulinelor.
Capacitatea moleculelor de anticorpi de a reactiona in mod specific cu antigenul corespunzator se datoreste prezentei unor portiuni din structura lor avand o configuratie complementara cu gruparea determinanta a antigenului respectiv. Aceste arii complementare, numite zone sau grupari combinative, reprezinta numai o mica portiune, aproximativ 1% din suprafata moleculei de anticorp, si imprima ceea ce se denumeste specificitatea anticorpilor (54).
Imunoglobulinele sunt extrem de heterogene din punct de vedere functional, deoarece includ anticorpi cu mii de specificitati. He- terogenitatea anticorpilor nu este conditionata numai de multitudinea determinantilor antigenici ce stimuleaza producerea lor. Cercetari in care s-au utilizat antigene cu un singur fel de grupare determinanta au demonstrat ca, chiar in aceste conditii, zonele combinative ale anticorpilor nu sunt uniforme, variind ca marime si capacitate de legare cu antigenul specific (54). Aceasta heterogenitate functionala a imunoglobulinelor este dublata de una structurala, evidentiata de progresele realizate in ultimii ani in cunoasterea structurii lor chimice.